“La distinción entre ciencia básica y aplicada es falaz”

Así lo afirma el doctor Armando Parodi, discípulo del premio Nobel de Química de 1970, el doctor Luis Federico Leloir. “Lo que existe es ciencia y aplicación de la ciencia”, señala el miembro de la prestigiosa Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos.

(Agencia CyTA-Instituto Leloir)-. Sin pretenderlo, una infinidad de trabajos de ciencia básica han sentado bases para el desarrollo de tratamientos que hoy en día curan diversas enfermedades. Un ejemplo paradigmático son los estudios del argentino César Milstein, Nobel de Medicina 1984, que condujeron al descubrimiento de los principios que rigen la producción de los anticuerpos monoclonales y que hoy son la base del segmento más dinámico de la industria farmacéutica, con medicamentos para el cáncer, la psoriasis y decenas de otras condiciones.

En la sociedad circula una concepción que intenta instalar una diferenciación entre ciencia básica (orientada a conocer los mecanismos que rigen los principios fundamentales de la realidad) y una “ciencia aplicada” o “útil” que apunta “a resolver de manera directa determinadas problemáticas”. “Esta distinción es falaz. Lo que existe es ciencia y aplicación de la ciencia”, señala el doctor Armando Parodi, quien fue discípulo del premio Nobel argentino de Química de 1970, doctor Luis Federico Leloir, y se incorporó en el 2000 a la prestigiosa Academia Nacional de Ciencias de Estados Unidos por abrir un campo nuevo de investigación en el estudio de las glicoproteínas (unión de proteínas con azúcares).

En la siguiente entrevista con la Agencia CyTA-Leloir, Parodi quien fue investigador superior del CONICET en la Fundación Instituto Leloir y asesor de la Organización Mundial de la Salud (OMS), sienta posición sobre este debate y describe el impacto en la salud de sus propios trabajos de ciencia básica y de los realizados por su director de tesis de doctorado, el doctor Leloir. La American Society for Glycobiology lo describió como uno de los científicos más destacados de su campo de los últimos 50 años cuando en 2011 lo distinguió con el premio “Karl Meyer”.

CyTA: ¿Cuál es su argumento contra esa distinción entre ciencia básica y ciencia “útil”?
Parodi: Prácticamente todos los grandes avances en biotecnología y en tecnología propiamente dicha derivan de estudios básicos seguidos no con un fin práctico determinado sino simplemente con la finalidad de aumentar el conocimiento que posee la humanidad sobre la naturaleza. Este aumento es la estrategia que, a la larga, ha brindado los mayores avances en el diagnóstico y tratamiento de enfermedades humanas. Hay una infinidad de investigaciones brillantes que buscando explicar el funcionamiento de las células, llevaron inesperadamente al desarrollo de diagnósticos y tratamientos eficaces para muchas patologías.

Los propios hallazgos de su maestro, el doctor Leloir, centrados en los nucleótidos de azúcar y su papel en la biosíntesis de carbohidratos permitieron explicar muchas enfermedades.

Así es, entre ellas, una enfermedad congénita, la galactosemia o incapacidad de utilizar galactosa (azúcar presente en la leche materna, lácteos y otros alimentos) como fuente de energía. La acumulación de este azúcar o de alguno de sus derivados conduce a opacidad del cristalino ocular y a deficiencia mental. La forma más benigna de esta patología puede ser tratada eliminando la galactosa de la alimentación desde la infancia.

-En el caso de las enfermedades de Alzheimer y de Parkinson, la acumulación de proteínas que adoptan una forma tridimensional incorrecta constituye una de sus causas subyacentes. Usted logró explicar cómo funciona el “control de calidad” del plegamiento de las glicoproteínas, que constituyen aproximadamente un tercio de las proteínas totales de una célula de mamífero. ¿Cómo funciona este sistema?

Mis trabajos demostraron que si una glicoproteína no está bien plegada, una enzima (proteína que acelera reacciones) detecta esta anomalía y le agrega una glucosa. Este azúcar funciona como si fuera un “código de barras”, es decir, una señal que le indica a la célula que debe ayudar a esa glicoproteína a adoptar la estructura tridimensional correcta, y que, si finalmente no lo logra, debe destruirla. Si la glicoproteína con la glucosa termina adoptando una forma adecuada, la glucosa que la ha “marcado” es liberada y entonces la célula permite que cumpla su función específica. Pero si no logra llegar a la estructura tridimensional correcta, la célula destruye a esa glicoproteína.

¿En qué modelos descubrió este mecanismo?

En mi primer trabajo, publicado en 1983 en la revista “The Journal of Biological Chemistry”, lo hallamos estudiando la síntesis de glicoproteínas en Trypanosoma cruzi, el parásito que causa la enfermedad de Chagas. En estudios posteriores, comprobamos que ese sistema de control de calidad de plegamiento de glicoproteínas también ocurría en otros sistemas como en células de mamíferos, de plantas y en hongos. Más adelante, identificamos a la enzima que es la encargada de agregar la glucosa a las glicoproteínas para “avisar” a las células que hay problemas en su plegamiento.

¿Esos hallazgos podrían tener implicancias en otras patologías?

Sí. Ciertas enfermedades congénitas debidas a mutaciones en diversas glicoproteínas claves para la vida del ser humano pueden ser explicadas porque la maquinaria celular estudiada en mi laboratorio no es capaz de llevar a esas glicoproteínas a adoptar una estructura tridimensional correcta y/o no puede la célula detectar una glicoproteína mal plegada que debe ser destruida. Es muy temprano aún para decir si mis estudios han llevado ya al desarrollo de nuevos tratamientos, pero constituyen un aporte en esa dirección. En mi caso personal, el estudio de cómo se forman las glicoproteínas en el parásito de la enfermedad de Chagas llevó a explicar un sinnúmero de patologías humanas. Algo realmente inesperado y que muestra tanto la utilidad como la belleza de la investigación básica.