Julio Caramelo, jefe del Laboratorio de Biología Celular y Estructural de la Fundación Instituto Leloir, reflexionó sobre los aportes del británico Demis Hassabis y los estadounidenses David Baker y John M. Jumper, reconocidos por la Academia sueca por permitir predecir la forma tridimensional de las proteínas e incluso crear nuevas por medio del diseño computacional.

(Agencia CyTA-Leloir).- “Uno de los descubrimientos que se premian este año se refiere a la construcción de proteínas espectaculares. El otro tiene que ver con la concreción de un sueño de más de 50 años: predecir las estructuras de las proteínas a partir de sus secuencias de aminoácidos. Ambos descubrimientos abren enormes posibilidades”. Así resumió Heiner Linke, presidente del Comité Nobel de Química, el porqué de los galardones otorgados al británico Demis Hassabis y los estadounidenses David Baker y John M. Jumper.

Igual que Geoffrey Hinton, quien ayer obtuvo el Premio Nobel de Física, Hassabis y Jumper realizaron el trabajo por el que fueron reconocidos bajo las huestes de la empresa que desarrolló el motor de búsqueda web más famoso; en el caso de ellos, en Google DeepMind, donde crearon un modelo de Inteligencia Artificial llamado AlphaFold2 que, según resalta el comunicado de la Academia sueca, “permitió predecir la estructura de prácticamente los 200 millones de proteínas identificadas”. Y agrega: “desde su desarrollo, en 2020, AlphaFold2 fue utilizado por más de dos millones de personas de 190 países”. Hassabis tiene 48 años y Jumper, 39.

Por su parte, Baker, de la Universidad de Washington, en Seattle, y el Instituto Médico Howard Hughes, en Chevy Chase, ambos en Estados Unidos consiguió diseñar computacionalmente proteínas que no existían en la naturaleza.

“Gracias a lo que hicieron estos investigadores, hoy por hoy cuando uno encuentra una proteína nueva puede tener una muy buena idea de qué estructura tridimensional va a tener y, a partir de eso, entender para qué está funcionando esa proteína, con quién interactúa. También, frente a una enfermedad genética con cambios en algún aminoácido, se puede saber cómo la estructura podría estar afectando la función de la proteína o, inclusive, inventar proteínas nuevas”, resumió Julio Caramelo, jefe del Laboratorio de Biología Celular y Estructural de la Fundación Instituto Leloir.

“Se está viendo –concluyó Caramelo– que cuando uno fabrica las proteínas que no existían en la naturaleza, se pliegan de acuerdo a lo que deseen los programas que desarrollaron estas personas. Esto abre un panorama increíblemente amplio desde el punto de vista de desarrollar nuevas proteínas, entender patologías y muchos mecanismos que ocurren dentro de las células”.